Beschreibung

LL-37

Synthetisches antimikrobielles Peptid aus der humanen Cathelicidin-Familie für die In-vitro-Forschung zu membranotropen Interaktionen, Immunmodulation und Zellmigration

Überblick und Wirkmechanismus (In Vitro)

LL-37 ist ein synthetisches amphiphiles helikales Peptid aus 37 Aminosäuren mit der Sequenz (LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES). Es stellt das funktionelle C-terminale Spaltprodukt des humanen Pro-Peptids hCAP-18 (humanes Cathelicidin) dar. In der Zellbiologie, Mikrobiologie und Immunologie dient es als Referenzmodell zur Untersuchung der angeborenen Immunität und der Modulation von Barrierefunktionen:

• Membranotrope und lytische Mechanismen: Ausbildung einer amphiphilen α-Helix in Gegenwart negativ geladener Phospholipidmembranen. Erforschung von Mechanismen der Membranstörung (toroidale Poren, Carpet-Modell) an Gram-positiven und Gram-negativen bakteriellen Membranmodellen.
• Immunmodulation und Endotoxin-Neutralisation: Bindung an bakterielle Lipopolysaccharide (LPS), Hemmung der LPS-induzierten TLR4-Signalwegaktivierung und Herunterregulierung proinflammatorischer Mediatoren in Makrophagen-Zelllinien.
• Chemotaxis und Stimulation der Zellmotilität: Aktivierung des G-Protein-gekoppelten Rezeptors FPR2 (Formyl Peptide Receptor 2 / FPRL1) und purinerger P2X7-Rezeptoren zur Förderung der gerichteten Zellmigration von Keratinozyten, Endothelzellen und Fibroblasten.

Technische und chemische Spezifikationen

• Klassifikation: Forschungs-Antimikrobielles Peptid (AMP) / Humanes Cathelicidin-Fragment
• Aminosäuresequenz: Leu-Leu-Gly-Asp-Phe-Phe-Arg-Lys-Ser-Lys-Glu-Lys-Ile-Gly-Lys-Glu-Phe-Lys-Arg-Ile-Val-Gln-Arg-Ile-Lys-Asp-Phe-Leu-Arg-Asn-Leu-Val-Pro-Arg-Thr-Glu-Ser
• Form: Steriles lyophilisiertes weißes Pulver (Lyophilisat)
• Molekulargewichtsbestimmung: Mittels Massenspektrometrie (MS) verifiziert
• Empfohlenes Rekonstitutionsmedium: Steriles bakteriostatisches Wasser, steriles Reinstwasser oder physiologische Kochsalzlösung (Verwendung von Low-Protein-Binding-Gefäßen empfohlen, um Adhäsion an Glas/Kunststoff zu minimieren; wiederholtes Einfrieren vermeiden)
• Lagerungsbedingungen: Langfristig bei -20 °C trocken und lichtgeschützt lagern. Nach der Rekonstitution bei 2–8 °C kühlen und gemäß experimentellem Prüfprotokoll verwenden.

Wissenschaftliche Literatur & Referenzen

• Dürr, U. H., et al. LL-37, the only human member of the cathelicidin family of antimicrobial peptides: Structure, function, and clinical implications. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Biomembranes, 2006.
• Koczulla, R., et al. An angiogenic role for the human peptide antibiotic LL-37/hCAP-18 in model endothelial systems. Journal of Clinical Investigation, 2003.
• Vandamme, D., et al. Antimicrobial peptides: Mechanisms of action and resistance in in vitro models. Antimicrobial Agents and Chemotherapy, 2012.
• De Yang, et al. LL-37, the neutrophil granule- and epithelial cell-derived cathelicidin, utilizes formyl peptide receptor-like 1 (FPRL1) as a receptor to chemoattract cells. The Journal of Experimental Medicine, 2000.

Rechtlicher Hinweis und Einkaufsbedingungen

Dieses Produkt wird ausschließlich für Labor-, Wissenschafts- und In-vitro-Forschungszwecke (Research Use Only – RUO) vertrieben. Die Substanz ist kein Arzneimittel, Medikament, Nahrungsergänzungsmittel oder Kosmetikum und nicht für den menschlichen oder veterinärmedizinischen Verzehr, die direkte Verabreichung, Injektion oder Diagnostik bestimmt.

Mit der Bestellung bestätigt der Käufer ausdrücklich, dass er mindestens 18 Jahre alt ist, über die notwendige fachliche Qualifikation sowie Laboreinrichtung für den sicheren Umgang mit Forschungsmaterialien verfügt und mit den Sicherheitsrichtlinien im Umgang mit Forschungssubstanzen vertraut ist. Der Verkäufer übernimmt keine Haftung für eine zweckentfremdete Verwendung.