Descripción
GHRP-2
Hexapéptido sintético para la investigación in vitro de la señalización del receptor secretagogo de la hormona del crecimiento (GHS-R1a)
Descripción general y mecanismo de acción (In Vitro)
GHRP-2 (Growth Hormone Releasing Peptide-2, Pralmorelina) es un oligopéptido sintético constituido por 6 aminoácidos (secuencia D-Ala-D-2-Nal-Ala-Trp-D-Phe-Lys-NH2). En la investigación bioquímica y endocrinológica, se estudia como un secretagogo modelo para evaluar la afinidad selectiva hacia el receptor de la grelina:
- Activación del receptor GHS-R1a: Unión al receptor acoplado a proteínas G (GHS-R1a) en líneas celulares hipofisarias aisladas con activación posterior de la fosfolipasa C (PLC).
- Cascada intracelular de calcio: Monitorización de la movilización de iones de calcio (Ca2+) desde el retículo endoplasmático a través de la vía IP3 / DAG en cultivos celulares somatotrópicos primarios.
- Interacciones con el sistema grelinérgico: Análisis cinético de unión al receptor y ensayos de competición con el ligando endógeno (grelina acilada) sin alterar otros ejes endocrinos no diana.
La presencia de D-aminoácidos (D-Ala, D-2-Nal, D-Phe) y la amidación en el extremo C-terminal proporcionan al péptido una elevada resistencia frente a la acción de endopeptidasas y aminopeptidasas en ensayos analíticos de laboratorio.
Especificaciones técnicas y químicas
- Clasificación: Péptido de investigación / Agonista del receptor GHS-R1a (Mimético de grelina)
- Secuencia de aminoácidos: D-Ala-D-2-Nal-Ala-Trp-D-Phe-Lys-NH2
- Forma: Polvo liofilizado blanco estéril (liofilizado)
- Identificación del peso molecular: Confirmada mediante espectrometría de masas (MS)
- Disolvente de reconstitución recomendado: Agua bacteriostática estéril o solución salina tamponada con fosfato (PBS)
- Condiciones de almacenamiento: Conservar a largo plazo a -20 °C en un lugar seco y protegido de la luz. Tras la reconstitución, mantener refrigerado a 2–8 °C y utilizar según el protocolo de laboratorio.
Referencias científicas y literatura
- Bowers, C. Y., et al. Structure-activity relationships of synthetic growth hormone-releasing peptides. Endocrinology, 1991.
- Howard, A. D., et al. A receptor in pituitary and hypothalamus that functions in growth hormone release. Science, 1996.
- Smith, R. G., et al. Peptidomimetic regulation of growth hormone secretagogue receptor signaling in cellular models. Endocrine Reviews, 2005.
- Kojima, M., et al. Ghrelin and the GHS-R1a signaling network: Comparative analysis of synthetic secretagogues. Journal of Molecular Endocrinology, 2008.
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