Beschreibung
GHRP-2
Synthetisches Hexapeptid für die In-vitro-Forschung zur Signalübertragung des Wachstumshormon-Sekretagog-Rezeptors (GHS-R1a)
Überblick und Wirkmechanismus (In Vitro)
GHRP-2 (Growth Hormone Releasing Peptide-2, Pralmorelin) ist ein synthetisches Oligopeptid aus 6 Aminosäuren (Sequenz D-Ala-D-2-Nal-Ala-Trp-D-Phe-Lys-NH2). In der biochemischen und endokrinologischen Forschung dient es als Peptid-Sekretagog zur Untersuchung der selektiven Bindungsaffinität zum Ghrelin-Rezeptor:
- Aktivierung des GHS-R1a-Rezeptors: Bindung an den G-Protein-gekoppelten Rezeptor (GHS-R1a) auf isolierten Hypophysenzelllinien mit anschließender Aktivierung der Phospholipase C (PLC).
- Intrazelluläre Calciumkaskade: Verfolgung der Freisetzung von Calciumionen (Ca2+) aus dem endoplasmatischen Retikulum über den IP3 / DAG-Signalweg in primären somatotropen Zellkulturen.
- Interaktion mit dem ghrelinergen System: Analyse der Rezeptor-Bindungskinetik und Kompetitionsassays mit dem endogenen Liganden (acyliertes Ghrelin) ohne Beeinflussung anderer hormoneller Regelkreise.
Die Struktur mit D-Aminosäuren (D-Ala, D-2-Nal, D-Phe) und C-terminaler Amidierung verleiht dem Peptid im experimentellen Laboraufbau eine hohe Stabilität gegenüber dem enzymatischen Abbau durch Endopeptidasen und Aminopeptidasen.
Technische und chemische Spezifikationen
- Klassifikation: Forschungspeptid / GHS-R1a-Rezeptoragonist (Ghrelin-Mimetikum)
- Aminosäuresequenz: D-Ala-D-2-Nal-Ala-Trp-D-Phe-Lys-NH2
- Form: Steriles lyophilisiertes weißes Pulver (Lyophilisat)
- Molekulargewichtsbestimmung: Mittels Massenspektrometrie (MS) verifiziert
- Empfohlenes Rekonstitutionsmedium: Steriles bakteriostatisches Wasser oder phosphatgepufferte Kochsalzlösung (PBS)
- Lagerungsbedingungen: Langfristig bei -20 °C trocken und lichtgeschützt lagern. Nach der Rekonstitution bei 2–8 °C kühlen und gemäß experimentellem Prüfprotokoll verwenden.
Wissenschaftliche Literatur & Referenzen
- Bowers, C. Y., et al. Structure-activity relationships of synthetic growth hormone-releasing peptides. Endocrinology, 1991.
- Howard, A. D., et al. A receptor in pituitary and hypothalamus that functions in growth hormone release. Science, 1996.
- Smith, R. G., et al. Peptidomimetic regulation of growth hormone secretagogue receptor signaling in cellular models. Endocrine Reviews, 2005.
- Kojima, M., et al. Ghrelin and the GHS-R1a signaling network: Comparative analysis of synthetic secretagogues. Journal of Molecular Endocrinology, 2008.
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