Beschreibung
CJC-1295 no DAC
Synthetisches tetrasubstituiertes GHRH(1–29)-Analogon für die In-vitro-Forschung zur pulsatilen Rezeptorsignalgebung
Überblick und Wirkmechanismus (In Vitro)
CJC-1295 no DAC (auch bekannt als Modified GRF 1-29 oder Mod GRF 1-29) ist ein synthetisches Peptid aus 29 Aminosäuren. Es stellt ein optimiertes Analogon des natürlichen Wachstumshormon-Releasing-Hormons (GHRH) dar. Im biochemischen Forschungslabor dient es als Referenzmodell zur Untersuchung einer physiologisch nachempfundenen, pulsatilen Aktivierung von Rezeptorpfaden:
- Selektive Bindung an den GHRH-Rezeptor (GHRH-R): Spezifische Interaktion mit Gs-Protein-gekoppelten Rezeptoren auf isolierten Hypophysenzellkulturen, was zur Aktivierung der Adenylatzyklase, einem Anstieg des intrazellulären cAMP-Spiegels und der PKA-Signalkaskade führt.
- Tetrasubstituierte Sequenzstabilisierung: Der gezielte Austausch von vier Aminosäureresten an den Positionen 2, 8, 15 und 27 ([D-Ala2, Gln8, Ala15, Leu27]-GHRH(1-29)) gewährleistet eine signifikante Resistenz gegen die primäre Spaltung durch Dipeptidylpeptidase-4 (DPP-4) sowie Serumpeptidasen.
- Pulsatiles kinetisches Profil: Da keine Maleimidopropionyl-Gruppe (DAC) vorhanden ist, geht das Peptid keine kovalente Bindung mit Albumin ein. Die daraus resultierende kürzere Halbwertszeit in experimentellen Modellen ermöglicht die präzise Untersuchung physiologischer sekretagener Pulse ohne dauerhafte Rezeptorüberlastung.
Technische und chemische Spezifikationen
- Klassifikation: Forschungspeptid / Modifiziertes GHRH-Fragment (GHRH-R-Agonist)
- Aminosäuresequenz: Tyr-D-Ala-Asp-Ala-Ile-Phe-Thr-Gln-Ser-Tyr-Arg-Lys-Val-Leu-Ala-Gln-Leu-Ser-Ala-Arg-Lys-Leu-Leu-Gln-Asp-Ile-Leu-Ser-Arg-NH2
- Form: Steriles lyophilisiertes weißes Pulver (Lyophilisat)
- Molekulargewichtsbestimmung: Mittels Massenspektrometrie (MS) verifiziert
- Empfohlenes Rekonstitutionsmedium: Steriles bakteriostatisches Wasser oder phosphatgepufferte Kochsalzlösung (PBS)
- Lagerungsbedingungen: Langfristig bei -20 °C trocken und lichtgeschützt lagern. Nach der Rekonstitution bei 2–8 °C kühlen und gemäß experimentellem Prüfprotokoll verwenden.
Wissenschaftliche Literatur & Referenzen
- Campbell, R. M., et al. Enhanced stability and biological activity of synthetic GHRH analogs containing D-amino acid substitutions. Peptides, 1997.
- Jette, L., et al. Structural optimization of GHRH(1-29) analogs: Comparative analysis of enzyme resistance and receptor affinity in vitro. Endocrinology, 2005.
- Frohman, L. A., et al. Dipeptidyl peptidase IV cleavage of growth hormone-releasing hormone in model biological fluids. Journal of Clinical Investigation, 1989.
- Sackmann-Sala, L., et al. GHRH receptor activation kinetics and downstream transcriptional responses in cultured somatotropes. Growth Hormone & IGF Research, 2009.
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